Aktīvs fermenta centrs: struktūra, īpašības. Kurš atklāja aktīvo fermenta centru? Ko sauc par fermenta aktīvo centru?

Mēs visi esam dzirdējuši par fermentiem, taču maz ticams, ka mēs visi zinām, kā tieši šīs vielas tiek sakārtotas un kāpēc tās ir vajadzīgas. Šis raksts palīdzēs izprast enzīmu (enzīmu) struktūru un funkcijas kopumā un jo īpaši to aktīvos centrus.

Pētījuma vēsture

1833. gadā franču ķīmiķis Anselms Payēns atklāja un aprakstīja enzīma amilāzes īpašības.

Vairākus gadus vēlāk Louis Pasteur, pētot cukura pārvēršanu alkoholā, piedaloties raugam, liek domāt, ka šis process ir saistīts ar ķīmiskajām vielām, kas veido raugu.

XIX gs. Beigās fiziologs Viljijs Kjūns vispirms ieviesa terminu "enzīms".

1897. gadā vācietis Eduard Buchner izdalīja un aprakstīja zymase - fermentatīvo kompleksu, kas katalizē saharozes pārveides reakciju uz etilspirtu. Dabā zymase plazmā ir sastopama plazmā.

Nav precīzi zināms, kad un kurš atradis aktīvo fermenta centru. Šis atklājums ir saistīts ar Nobela prēmijas laureāta ķīmiķi Eduardu Buchneru, amerikāņu biologu Jamesu Sumneru un citiem pazīstamiem zinātniekiem, kas strādāja pie fermentatīvās katalīzes izpētes.

Vispārīga informācija par fermentiem

Atcerieties, ka šie fermenti ir proteīnu satura vielas, kas dzīvajos organismos darbojas kā ķīmisko reakciju katalizatori. Fermentā ir vietas, kas tieši tajā nepiedalās, reakcijas gaita nodrošina aktīvo enzīma centru.

Mēs dodam dažus fermentu īpašības:

1) efektivitāte. Neliels katalizatora daudzums ir pietiekams, lai paātrinātu ķīmisko reakciju 10 ⁶ reizes.

2) Specifiskums. Viens enzīms nav universāls katalizators nevienai reakcijai šūnā. Fermentiem ir izteikta darbības specifika: katrs ferments katalizē tikai vienu vai vairākas reakcijas ar līdzīgiem substrātiem (sākotnējie reaģenti), bet reaģentiem ar atšķirīgu ķīmisko dabu tas pats ferments var būt bezjēdzīgs. Mijiedarbība ar piemērotiem substrātiem un turpmāka reakcijas paātrināšana nodrošina aktīvo fermenta centru.

3) Mainīgas aktivitātes. Fermentu aktivitāte šūnā nepārtraukti mainās no zemas uz augstu.

4) Dažu fermentu koncentrācija šūnā nav nemainīga un var mainīties atkarībā no ārējiem apstākļiem. Šādus enzīmus sauc par induktīviem bioloģijā.

Fermentu klasifikācija

Pēc tās struktūras ir bieži sadalīt fermentus vienkāršās un sarežģītās. Vienkāršs sastāv tikai no aminoskābju atlikumiem, sarežģītiem savienojumiem ir ne-olbaltumvielu grupa. Kompleksu sauc par coenzīmiem.

Katalizēto reakciju veidiem enzīmi iedala:

1) oksidorektāzes (katalizē redox reakcijas).

2) Transfers (pārvadā atsevišķas atomu grupas).

3) Liases (šķelšanās ķīmiskās saites).

4) Lipases (veidojas obligācijas reakcijās, pateicoties ATP enerģijai).

5) izomerāzes (tiek iesaistītas izomēru savstarpējās konversijas reakcijās).

6) Hidrolazes (katalizē ķīmiskās reakcijas ar hidrolītisko saišu šķelšanos).

Fermenta struktūra

Enzīms ir sarežģīta trīsdimensiju struktūra, kas sastāv galvenokārt no aminoskābju atlikumiem. Ir arī protezēšanas grupa - sastāvdaļa, kas nav olbaltumviela, kas saistīta ar aminoskābju atlikumiem.

Fermenti būtībā ir globular proteīni, kurus var apvienot kompleksos kompleksos. Tāpat kā citas vielas ar olbaltumvielu dabu, fermenti tiek denaturēti temperatūras paaugstināšanās vai dažu ķīmisko reaģentu ietekmē. Denaturēšanas laikā mainās fermenta terciārā struktūra un, attiecīgi, aktīvo fermentu centra īpašības. Tā rezultātā fermenta aktivitāte strauji samazinās.

Katalizēts substrāts parasti ir daudz mazāks par pašu enzīmu. Vienkāršākais ferments sastāv no sešdesmit aminoskābju atlikumiem, un tā aktīvais centrs ir tikai divi.

Ir enzīmi, kuru katalītiskā vieta nav apzīmēta ar aminoskābēm, bet protezējoša organiskā vai (biežāk) neorganiskās izcelsmes grupa - kofaktors.

Aktīvas centra koncepcija

Tikai neliela daļa fermenta tieši ietekmē ķīmiskās reakcijas. Šo fermenta daļu sauc par aktīvo centru. Enzīmu aktīvais centrs ir lipīds, vairāki aminoskābju atlikumi vai protezēšanas grupa, kas saistās ar substrātu un katalizē reakciju. Aktīvās vietas aminoskābju atlikumi var piederēt jebkurai aminoskābei - polārai, nepolārajai, uzlādei, aromātiskajai, neuzlādei.

Fermenta aktīvs centrs (tas ir lipīds, aminoskābes vai citas vielas, kas spēj mijiedarboties ar reaģentiem) ir vissvarīgākā fermenta daļa, bez kurām šīs vielas nebūtu lietderīgas.

Raksturīgi, ka fermenta molekulā ir tikai viena aktīvā vieta, kas saistās ar vienu vai vairākiem līdzīgiem reaģentiem. Aktīvā centra aminoskābes atlikumi veido ūdeņraža, hidrofobās vai kovalentās saites, veidojot enzīmu-substrātu kompleksu.

Aktīvās centra struktūra

Vienkāršu un kompleksu enzīmu aktīvs centrs ir kabatas vai šķēle. Šī fermenta aktīvā centra struktūrai jāatbilst elektrostatiski un ģeometriski uz substrātu, jo fermenta terciārās struktūras izmaiņas var mainīt aktīvo vietu.

Saistīšanās un katalītiskais centrs ir aktīvā enzīma centra vietas. Acīmredzot saistošais centrs "pārbauda" substrātu savietojamībai un sazinās ar to, un katalītiskais centrs tieši piedalās reakcijā.

Aktīvās centra saistīšana ar substrātu

Lai izskaidrotu, kā aktīvs enzīma centrs saistās ar konkrētu reaģentu, ir ierosinātas vairākas teorijas. Vispopulārākais no tiem ir Fišera teorija, tā ir arī "atslēgas un atslēgas" teorija. Fischer teica, ka ir tāds ferments, kas ideāli piemērots katram substrātam, ņemot vērā tā fizikālās un ķīmiskās īpašības. Pēc fermenta-substrāta kompleksa veidošanās neveic nekādas izmaiņas.

Cits amerikāņu zinātnieks Daniels Koschland papildināja Fisher's teoriju ar pieņēmumu, ka aktīvā fermenta centrs var mainīt savu formu, līdz tas sasniedz noteiktu pamatvielu.

Fermentatīvo reakciju kinētika

Fermentatīvo reakciju norises pazīmes tiek pētītas ar atsevišķu bioķīmijas ķēdi - fermentatīvo kinētiku. Šajā zinātnē tiek pētītas reakciju norises pazīmes dažādās enzīmu un substrātu koncentrācijās, reakcijas ātruma atkarība no temperatūras šūnā, kā arī aktīvā fermentu centra īpašības atkarībā no vides satura fizikālo un ķīmisko parametru izmaiņām.

Fermentatīvā kinetika darbojas ar tādiem jēdzieniem kā reakcijas ātrums, aktivācijas enerģija, aktivācijas barjera, molekulārā aktivitāte, īpaša aktivitāte utt. Apskatīsim dažus no šiem jēdzieniem.

Lai notiktu bioloģiska reakcija, reaģentiem vajadzētu pārnest kādu enerģiju. Šo enerģiju sauc par aktivācijas enerģiju.

Enzīmu pievienošana reaģentiem var samazināt aktivēšanas enerģiju. Dažas vielas reaģē bez fermentiem, jo aktivācijas enerģija ir pārāk augsta. Reakcijas līdzsvars nemainās, pievienojot fermentu.

Reakcijas ātrums ir reakcijas produkta daudzums, kas parādās vai pazūd vienā laika vienībā.

Reakcijas ātruma atkarība no substrāta koncentrācijas tiek raksturota bez izmēru fiziskā daudzuma - Michaelis konstanta.

Molekulārā aktivitāte - substrāta molekulu skaits, ko vienā fermenta molekulā pārvērš vienā laika vienībā.