Olbaltumvielu: struktūra un funkcijas. īpašības proteīnu

Kā zināms, olbaltumvielas - pamats izcelsmes dzīve uz mūsu planētas. Saskaņā ar teoriju Oparin-Haldane bija coacervate kritums, kas sastāv no molekulām peptīdu, tas ir kļuvis par pamatu izcelsmes dzīves lietām. Tas nav šaubu, jo analīze iekšējās struktūras jebkuras biomasas locekļa liecina, ka šīs vielas ir viss: augiem, dzīvniekiem, mikroorganismiem, sēnītes, vīrusus. Un tie ir ļoti dažādi dabas un lielmolekulu.

Šo četru struktūru nosaukumi, tie ir sinonīmi:

• proteīniem;
• proteīniem;
• polipeptīds;
• peptīdi.

olbaltumvielu molekulas

To skaits ir patiesi neaprēķināmi. Šajā gadījumā visi olbaltumvielu molekulām var iedalīt divās lielās grupās:

• Simple - sastāv tikai no aminoskābju sekvences, kas savienotas ar peptīdu saitēm;
• komplekss - struktūra un struktūra olbaltumvielai raksturo papildu protolytic (protēžu) grupās, ko sauc arī cofactors.

Tādā gadījumā sarežģītas molekulas ir arī savs klasifikāciju.

Gradācijai kompleksi peptīdi

1. Glycoproteins - ir cieši saistīta olbaltumvielu un ogļhidrātu savienojumus. No molekulas struktūra austs protezēšanas grupas Mikopolisaharīdi.
2. Lipoproteīnu - komplekss savienojums olbaltumvielu un lipīdu.
3. Metalloproteins - kā protēžortopēda grupā ir no metālu joniem (dzelzs, mangāns, varš, un citi).
4. Nukleoproteīni - Ziņojums proteīns un nukleīnskābju (DNS, RNS).
5. Fosfoproteidy - uzbūve no olbaltumvielu un atlikums no fosforskābes.
6. Chromoproteids - ļoti līdzīgi metalloproteins, bet elements, kas ir daļa no protēžu grupa ir krāsā komplekss (sarkans - hemoglobīns, zaļš - hlorofila, un tā tālāk).

Katra grupa apsprieda struktūru un īpašības olbaltumvielas ir atšķirīgs. Šīs funkcijas, ko tie veic, un var mainīties atkarībā no molekulas veida.

Ķīmiskā struktūra proteīnu

No šī viedokļa proteīniem - ilgu, masveida ķēdes aminoskābju atlikumiem, kas savstarpēji savienots īpašas saites sauc peptīds. No sāniem būves skābes atkāpties filiālē - radikāļus. Šī struktūra molekulas atklāja E. Fischer sākumā XXI gadsimtā.

Vēlāk, olbaltumvielas, struktūra un funkcijas proteīniem ir pētīta sīkāk. Tas kļuva skaidrs, ka aminoskābes veido peptīdu struktūru, kopā 20, bet tie tādējādi var kombinēt dažādos veidos. Līdz ar to daudzveidība polipeptīdu struktūru. Turklāt šajā procesā dzīves un tās funkciju veikšanai proteīni ir iespēja iziet virkni ķīmisko transformāciju. Tā rezultātā, viņi mainīt struktūru, un tur ir diezgan jauna veida savienojumu.

Lai izjauktu peptīdu saiti, ti, pārtraukt olbaltumvielu struktūru ķēdēm jāizvēlas ļoti stingrus nosacījumus (augstas temperatūras, skābju un sārmu katalizators). Tas ir saistīts ar augstu stiprības no kovalento saišu molekulā, proti, no peptīdu grupas.

Detection of proteīna struktūrā laboratorijā tiek veikta, izmantojot Biurets reakcija - ietekme uz polipeptīda svaigi nogulsnēto hidroksīda, vara (II). No peptīdu grupas un vara jonu komplekss dod spožu violeta krāsa.

Ir četri pamata strukturālo organizāciju, no kurām katrai ir savas īpatnības struktūras olbaltumvielu.

Organizācijas līmeņi: primārais struktūra

Kā minēts iepriekš, ka peptīds - secība ar ieslēgumu, co-fermentu aminoskābju atlikumiem, vai bez tiem. Tāpēc aicinu šo primāro struktūru molekulas, kas ir dabisks, protams, tā ir taisnība aminoskābes pievienojās ar peptīdu saitēm, un nekas cits. Tas nozīmē, ka polipeptīds lineāra struktūra. Šajā konkrētajā struktūrā olbaltumvielām šāda veida - tajā ziņā, ka šī kombinācija skābēm ir būtiska, lai veiktu funkciju proteīna molekulas. Pateicoties šīm funkcijām, ir iespējams ne tikai noteikt peptīdu, bet arī prognozēt īpašības un lomu pilnīgi jauns, jo vēl neatklātas. Piemēri peptīdiem, kuriem piemīt dabisko primāro struktūru, - insulīnu, pepsīns, himotripsīna, un citi.

sekundārā uzbūve

Struktūra un īpašības proteīnu šajā kategorijā nedaudz atšķiras. Šāda struktūra var izveidoties sākotnēji rakstura vai tad, kad pakļauts primāro hidrolīzi cieta, temperatūras un citiem apstākļiem.

Šī uzbūve ir trīs šķirnes:

1. Smooth, regulāras, stereoregular tinumi ir izgatavota no aminoskābju atlikumiem, kas ir savīti ap kodols savienojuma asi. Tikai tur kopā ar ūdeņraža saitēm , kas rodas starp skābekļa grupas viens no peptīdiem un otra ir ūdeņraža atoms. Kurā struktūra ir pareiza sakarā ar to, ka pagriezieni vienmērīgi atkārtotu ik pēc 4 līmeni. Šāda struktūra var būt gan kreiso roku un pravozakruchennoy. Bet visvairāk zināms olbaltumvielu dextrorotatory izomēru dominē. Šāda uzbūve sauc par alfa-struktūras.
2. Sastāvs un struktūra no šāda tipa proteīnu atšķiras no iepriekšējās, ka neviens no ūdeņraža saites nav veidojas starp pastāvīgo blakus, uz vienu pusi no molekulas atlikumu un starp būtībā noņemta, kur pie pietiekami liela attāluma. Šī iemesla dēļ, visa struktūra kļūst undulating, spirālveida čūska polipeptīda ķēdes. Ir viena iezīme, kas būtu olbaltumvielas. No aminoskābju filiālēm struktūrai jābūt īsam, ka glicīna vai alanīna, piem. Šis sekundārās uzbūves veids tiek saukts beta-lapas to spēs turēties kopā, ja veidošanās vispārējo struktūru.
3. Kas pieder pie trešā veida proteīna struktūras veidošanās, kā bioloģiju apzīmē kompleksu raznorazbrosannye, Nekārtots fragmentus, kuru nav stereoregularity un spēj mainīt struktūru reibumā ārējiem apstākļiem.

Piemēri olbaltumvielu ar vidējo struktūru pēc būtības, nav atklāts.

Augstākā izglītība

Tas ir diezgan sarežģīts uzbūve, kam vārds "globula". Kas ir olbaltumvielas? No tā struktūra ir balstīta uz sekundāro struktūru, bet pievienoja jaunus veidus mijiedarbībai starp atomiem grupu, un visa molekula krokās, piemēram, ekskursijas, tad fakts, ka hidrofilas grupas ir vērsts uz lodīšu un hidrofobo - out.

Tas izskaidro maksa par proteīna molekulas ūdens koloidālās risinājumiem. Kādi ir mijiedarbību veidi ir tur?

1. Ūdeņraža obligācijas - nemainās starp tām pašām detaļām kā sekundāro struktūru.
2. Hidrofobās (hidrofila) mijiedarbība - rodas, ja izšķīdināta ūdenī polipeptīda.
3. Ionic piesaiste - raznozaryazhennymi veidojas starp aminoskābju atlikumiem (radikālu) grupu.
4. Kovalentās mijiedarbība - var veidoties starp īpašos skābu vietas - cisteīna molekulu, vai drīzāk, to astes.

Tādējādi, sastāvs un struktūra no proteīniem, kuriem ir terciārā struktūra var raksturot kā rolled up ievietota lodītes polipeptīdu ķēdēm, saglabājot un stabilizējot konformāciju, sakarā ar dažāda veida ķīmisko mijiedarbību. Piemēri peptīdiem: fosfoglitseratkenaza, tRNS, alfa-keratin, zīda fibroin, un citi.

Kvartāra struktūra

Tas ir viens no visvairāk grūti no lodīšu, kas veido olbaltumvielas. Struktūra un funkcijas olbaltumvielas šādā plānā ir ļoti universāls un konkrēti.

Kas tas uzbūves? Tas ir pāris (dažreiz desmitiem) no lieliem un maziem polipeptīdu ķēdēm, kas veidojas neatkarīgi viens no otra. Bet tad, sakarā ar tiem pašiem mijiedarbību, kas mēs esam uzskatīti par terciārā struktūra šo peptīdi ir savīti un savstarpēji saistīti. Tādējādi iegūst sarežģītas conformational lodīšu kas var saturēt metāla atomus, un lipīdu grupas, un ogļhidrātu. Piemēri proteīnu DNS polimerāze, tabaka vīrusa apvalka proteīna, hemoglobīna, un citi.

Visi peptīdu struktūras esam apspriestie ir savas metodes, identifikācijas laboratorijā, pamatojoties uz pašreizējām iespējām, izmantojot hromatogrāfiju, centrifugējot, elektronu un optisko mikroskopu un augstas datortehnoloģijas.

funkcijas

Struktūra un funkcijas olbaltumvielu ir cieši saistīts ar otru. Tas nozīmē, ka katrs peptīdu spēlē lomu, kas ir unikāls un īpašs. Ir arī tiem, kuri ir spējīgi veikt dzīvā šūnā, vairāki nozīmīgi darījumi. Bet tas var apkopot izteikt pamatfunkcijas olbaltumvielu molekulu struktūrām dzīvo būtņu:

1. satiksmes nodrošināšana. Atcelto organismi vai organoīdi, vai noteikta veida šūnas spēj kustību, iegriezumi, kustībām. Šis proteīns ir ar nosacījumu, kas veido daļu no to struktūras mehāniskā aparāta: skropstas, flagellas rezultātā, citoplazmas membrānas. Ja mēs runājam par nespēju pārvietošanu šūnām, olbaltumvielas var veicināt to samazināšanu (myosin muskuļu).
2. Uztura vai rezerves funkciju. Tas ir uzkrājušās olbaltumvielu molekulu olšūnas, embriji un augu sēklu turpmākiem uzpildes trūkst barības vielu. Pēc šķelšanai par peptīdu ražot aminoskābes un bioloģiski aktīvas vielas, kas nepieciešamas normālai attīstībai dzīviem organismiem.
3. Enerģijas funkciju. Neatkarīgi no ogļhidrātiem liek ķermenis var ražot un olbaltumvielas. In samazinājuma par 1 g peptīda atbrīvota 17,6 kJ lietderīgu enerģiju veidā adenozīna trifosfātu (ATP), kas pavada uz dzīvības procesiem.
4. Signāla un regulēšanas funkciju. Tas sastāv veicot notiekošo procesu rūpīgu monitoringu un signālu pārraidi no šūnas uz audiem, no tiem uz iestādēm, no jaunākās sistēmai, un tā tālāk. Tipisks piemērs ir insulīns, kas ir stingri fiksē to glikozes līmenis asinīs.
5. Receptoru funkciju. Tas tiek panākts, mainot uzbūve peptīda ar vienu pusi no membrānas un iesaistot otru galu pārstrukturēšanu. Kad tas notiek, un signāla pārraides un vajadzīgā informācija. Lielākā daļa no šiem proteīniem ir iestrādāti citoplazmas membrānas šūnas un veikt stingru kontroli pār visa materiālā tuvās tai cauri. Arī jūs brīdināt uz fizikālajām un ķīmiskajām izmaiņām vidē.
6. Transporta funkcija peptīdi. Tā tiek veikta plūsmas olbaltumvielas un transporta proteīnu. Viņu uzdevums ir skaidrs - transportējot vēlams molekulas uz vietām ar zemu koncentrāciju augstu daļām. Tipisks piemērs ir transports no skābekļa atoma un oglekļa dioksīdu no orgānu un audu olbaltumvielas hemoglobīna. Tās ir arī sasniegts piegādi savienojumu ar zemu molekulmasu caur membrānu šūnā.
7. Struktūra funkcija. Viens pats svarīgākais no tiem, kas veic olbaltumvielas. Šūnu un to organellām struktūra tiek nodrošināts peptīdus. Tie ir līdzīgi rāmja noteiktu formu un struktūru. Bez tam, viņi arī atbalsta to, un mainīt, ja nepieciešams. Tāpēc, izaugsmi un attīstību visos dzīvajos organismos būtiskām proteīnu diētu. Šādi peptīdi ietver elastīna tubulīna, kolagēnu, aktīna, un citas dzīvnieku.
8. Katalītiskā funkcija. Viņas veic enzīmus. Daudzi un dažādi, tās paātrina visus ķīmisko un bioķīmisko reakciju organismā. Bez viņu līdzdalības, parasta ābolu kuņģī varētu sagremot tikai divas dienas, tas ir iespējams, saliekt, tajā pašā laikā. Saskaņā ar rīcības katalāzes, peroksidāzi un citi fermenti, šis process notiek divās stundās. Kopumā, tas ir pateicoties šo lomu, proteīnu anabolisko un katabolismu tiek veikta, tas ir, plastmasas un enerģijas vielmaiņu.

Aizsardzības funkcija

Ir vairāki veidi, draudiem, no kuriem proteīni ir paredzēti, lai aizsargātu ķermeni.

Pirmkārt, ķīmiskā uzbrukuma traumatiski reaģenti, gāzes, molekulas, vielas atšķiras spektrs darbības. Peptīdi ir iespēja sadarboties ar viņiem ķīmiskā reakcijā, pārveidojot par nekaitīgu formā vai vienkārši neitralizējot.

Otrkārt, fiziskā draudi no brūces - ja proteīnu fibrinogēna laikā netiek pārveidots fibrīnā vietā traumas, asinis nav sastingt, un līdz ar to nosprostošanās notiks. Tad, gluži pretēji, tai ir plazmīna peptīdu spēj sūkāt receklis un atjaunot caurplūstamības kuģa.

Treškārt, draudi imunitātes. Struktūra un vērtība, proteīnu, kas veido imūnsistēmas aizsargspējas, ir ļoti svarīgi. Antivielas, imūnglobulīni, interferonus - visi ir svarīgi un nozīmīgi elementi limfātisko un imūno sistēmu. Jebkura ārvalstu daļiņas, ļaunprātīgu molekula, atmirušās šūnas vai daļu no visa struktūra tiek pakļauts nekavējoties izmeklēšanu peptīdu savienojums. Tas ir iemesls, kāpēc cilvēks var piederēt, bez atbalsta no narkotiku katru dienu, lai pasargātu sevi no inficēšanās un vienkāršiem vīrusiem.

fizikālās īpašības

No olbaltumvielu šūnu struktūra ir ļoti specifisks, un ir atkarīga no funkciju. Bet fiziskās īpašības peptīdi ir līdzīgas, un var samazināt ar šādiem raksturlielumiem.

1. Svars molekulas - uz 1000000 daltoniem.
2. Ūdens šķīdumā veido koloidālo sistēmu. Tur struktūra iegūst uzlādēt spēj mainīties atkarībā no skābuma vidē.
3. Kad pakļauts skarbiem apstākļiem (starojumu, skābi vai sārmu, temperatūru, uc) ir iespēja pārvietoties uz citiem līmeņiem konformācijas, t.i., denaturētu. Process ir 90% gadījumu neatgriezeniskas. Tomēr pastāv apgrieztā maiņu - renaturation.

Šī pamata īpašības fizisko īpašību peptīdiem.