Par strukturālo organizāciju proteīna molekulām vai proteīna struktūrā līmeņi

No proteīna molekulas struktūra tiek pētīta vairāk nekā 200 gadus. Viņa ir pazīstama ar daudziem proteīniem. Daži no tiem ir sintezēti (piemēram, insulīns, RNase). Pamata strukturālais un funkcionālais bloks no proteīna molekulām no aminoskābēm. Turklāt karboksilgrupas un aminogrupas un olbaltumvielas satur citas funkcionālās grupas, kas nosaka to īpašības. Šādas grupas ir novietoti sānu branchings olbaltumvielu molekula: karboksilgrupa no asparagīnskābes vai glutamīnskābes, aminogrupu lizīna vai hydroxylysine, guanidīna grupu, arginīnu, imidazola grupu, histidīna, hidroksilgrupa serīna un treonīna, fenola-grupa tirozīnu, tad sulfhidril- grupa cisteīnu, disulfīdu grupa no cistīnu, thioether grupa no metionīna, fenilalanīna benzelnoe kodols, alifātiskie ķēdes citām aminoskābēm.

Ir četri līmeņi strukturālo organizāciju proteīna molekulām.

Galvenais struktūra proteīna. Aminoskābēm olbaltumvielu molekula ir savienoti kopā ar peptīdu saitēm, tādējādi veidojot primāro struktūru. Tas ir atkarīgs no kvalitatīvā sastāva aminoskābēm, to skaitu un secību starp savienojumiem. Galvenais struktūra proteīna visbiežāk nosaka Sanger. Testa proteīns tiek apstrādāti ar šķīdumu ditroftorbenzola (DNP), tādējādi veidojot dinitrofenil-olbaltumvielu (proteīnu DNP). Pēc tam DNP-hidrolizēts proteīns veidojas atlieku olbaltumvielu molekula un DNP-aminoskābi. DNP-aminoskābe tiek atgūts no šī maisījuma un izmērāmā hidrolīzi. Hidrolīzes produktus, ir aminoskābe un dinitrobenzolu. Olbaltumvielu molekulas atlikums reaģē ar jaunām daļām DNP tik ilgi, kamēr viss molekulas nav sadalīties aminoskābēm. Pamatojoties uz kvantitatīvo pētījumu aminoskābes veido primāro struktūru individuālu ķēdes proteīnu. Zināms primārā struktūra olbaltumvielas insulīna, mioglobīnā, hemoglobīns, glikagona un daudzi citi).

Ar metodi Edman proteīna ir apstrādāta ar fenilgrupu izotiocianātu. Dažreiz izmanto proteolītiskie fermenti - tripsīnu, pepsīns, himotripsīnu, peptidāzes utt

Sekundārā struktūra proteīna. Amerikāņu zinātnieki, izmantojot X-ray analīzi, konstatēts, ka olbaltumvielas polipeptīdu ķēdes bieži pastāv formā alfa-spirālēm un dažreiz beta struktūrām.

Alfa-Helix tiek salīdzināta ar spirālveida kāpnes, kas veic funkcijas no pakāpēm aminoskābes atlikumiem. In molekulu fibrillar proteīni (zīda fibroin) polipeptìda virkne ir gandrīz pilnīgi izstiepts (beta-struktūra) un izkārtoti sfēru veidā, stabilizēta ar ūdeņraža saitēm.

Alpha-helix var veidoties spontāni sintētisko polipeptīdu (dederon, neilona), kam ir ar molekulāro svaru no 10 līdz 20 tūkstošiem. Jā. Noteiktos porcijas molekulu proteīniem (insulīns, hemoglobīns, RNase) pārtraukumiem alfa spirālveida konfigurāciju peptīdu ķēdi, un tiek veidotas spirālveida struktūru cita tipa.

Terciārā struktūra proteīna. Spirālveida porcijas polipeptīda ķēdes proteīna molekulas ir dažādās attiecībās, kas nosaka terciāro (trīsdimensiju) struktūru, formu un formu tilpuma proteīna molekulas. Tiek uzskatīts, ka terciārā struktūra automātiska un notiek sakarā ar mijiedarbību ar no šķīdinātāja molekulu aminoskābju atlikumiem. Tādējādi hidrofobās radikāļi "sagatavots" uz proteīnu molekulas, to sauso zonu formēšana un hidrofilas grupas ir orientēti uz šķīdinātāju, kas noved pie veidošanos enerģētiski labvēlīgu Apstiprinājumi molekulā. Šo procesu pavada veidošanās intramolekulārām obligācijas. Terciārā struktūra proteīnu molekulas pārrakstītā par RNase, hemoglobīns, lizocīma vistas olu.

Kvartāra struktūra proteīna. Šī struktūra proteīna molekulas tipa rodas kā rezultātā asociācijas vairāku apakšvienībās integrēti vienā molekulā. Katram apakšvienība ir primārā, sekundārā un terciārā struktūra.