Katalāzes ferments: galvenās īpašības

Katalāze ir ferments, kas sastopams gandrīz visos dzīvajos organismos. Tās galvenā funkcija ir katalizēt ūdeņraža peroksīda sadalīšanās reakciju pret organismam nekaitīgām vielām. Catalase ir ļoti nozīmīga šūnu dzīvībai svarīgai aktivitātei, jo tā aizsargā tās no iznīcināšanas ar aktīvām skābekļa formām.

Vispārīga informācija

Enzīma katalāze attiecas uz oksidoreuktazēm - plašu enzīmu klāstu, kas katalizē elektronu pārnešanu no reducējošās molekulas (donoru) uz oksidējošo molekulu (akceptoru).

Optimālais pH katalāzei cilvēka ķermenī ir apmēram 7, tomēr reakcijas ātrums būtiski nemainās ūdeņraža vērtībās no 6,8 līdz 7,5. Optimālais pH citiem katalāziem svārstās no 4 līdz 11 atkarībā no organisma veida. Optimālā temperatūra arī atšķiras, personai tā ir aptuveni 37 ^o C.

Catalase ir viens no visstraujāk augošajiem enzīmiem. Tikai viena molekula to var sekundēs pārvērst miljonos ūdeņraža peroksīda molekulu ūdenī un skābeklī. No enzimoloģijas viedokļa tas nozīmē, ka katalāzes fermentu raksturo liels revolūciju skaits.

Fermenta struktūra

Katalāze ir četru polipeptīda ķēžu tetrameeris, katram no tiem ir garums vairāk nekā 500 aminoskābju. Enzīmam ir četras porfīra hema grupas, kuru dēļ reaģē ar aktīvo skābekļa formu. Oksidēta hema ir proteāzes grupa katalāzes.

Atklāšanas vēsture

Katalāze zinātniekiem nebija zināma līdz 1818. gadam, bet Louis Jacques Tenar, ķīmiķis, kurš atklāja ūdeņraža peroksīdu dzīvās šūnās, neliecināja, ka tā iznīcināšana ir saistīta ar iepriekš nezināmas bioloģiskās vielas darbību.

1900. gadā vācu ķīmiķis Oscar Lev pirmo reizi ieviesa terminu "katalāze", lai apzīmētu noslēpumainu vielu, kas sadala peroksīdus. Viņam arī izdevās atbildēt uz jautājumu, kur atrodas enzīma katalāze. Daudzu eksperimentu rezultātā Oscar Lev konstatēja, ka šis ferments ir raksturīgs gandrīz visiem dzīvniekiem un augu organismiem. Dzīvā šūnā, tāpat kā daudzos citos fermentos, katalāze ir ietverta peroksisos.

1937. gadā katalāzi no liellopu aknām pirmo reizi kristalizēja. 1938. gadā tika noteikts, ka fermenta molekulmasa ir 250 kDa. 1981. gadā zinātnieki saņēma govju katalāzes trīsdimensiju struktūras tēlu.

Ūdeņraža peroksīda katalīze

Neskatoties uz to, ka ūdeņraža peroksīds ir daudzu normālu vielmaiņas procesu rezultāts, tas nav nekaitīgs organismam.

Lai novērstu šūnu un audu iznīcināšanu, ūdeņraža peroksīds ātri jāpārvērš citā organismā, kas ir mazāk bīstams. Ar šo uzdevumu tiek pārvaldīts katalāzes ferments - tā sadala peroksīda molekulu divām ūdens molekulām un skābekļa molekulām.

Ūdeņraža peroksīda sadalīšanās reakcija dzīvos audos:

2 H ₂ O ₂ → 2 H ₂ O + O ₂

Ūdeņraža peroksīda šķelšanās molekulārais mehānisms ar fermentu katalāzi vēl nav rūpīgi pētīts. Tiek pieņemts, ka reakcija notiek divos posmos - pirmajā posmā dzelzs proteāzes grupā katalāze saistās ar peroksīda skābekļa atomu, bet tiek atbrīvota viena ūdens molekula. Otrajā posmā oksidētais hems reaģē ar citu ūdeņraža peroksīda molekulu, kā rezultātā rodas cita ūdens molekula un viena skābekļa molekula.

Sakarā ar šo enzīma katalāzes darbību ūdeņraža peroksīdā, šīs aktīvās vielas klātbūtni audu paraugos ir viegli noteikt. Lai to paveiktu, testa paraugam pievienojiet nedaudz ūdeņraža peroksīda un novēroiet reakciju. Enzīma klātbūtni norāda ar skābekļa burbuļu veidošanos. Šī reakcija ir laba, jo tai nav vajadzīgas nekādas īpašas iekārtas vai instrumenti, ko var novērot ar neapbruņotu aci.

Ir vērts atzīmēt, ka jebkura smagā metāla jons var darboties kā nekonkurējošs katalāzes inhibitors. Turklāt visi zināmie cianīdi darbojas kā konkurējošs katalāzes inhibitors, ja audos ir daudz ūdeņraža peroksīda. Arsēnāti spēlē aktivētāju lomu.

Pieteikums

Fermentu katalāzes degradējošo iedarbību uz ūdeņraža peroksīdu lieto pārtikas rūpniecībā - šo fermentu noņem no piena H ₂ O _2, līdz siers ir pagatavots. Vēl viena lieta ir īpašs pārtikas iepakojums, kas aizsargā produktus no oksidēšanas. Catalazu izmanto arī tekstilrūpniecībā, lai no ādas atbrīvotu ūdeņraža peroksīdu.

To izmanto nelielos daudzumos kontaktlēcu higiēnas apstākļos. Dažos dezinfekcijas līdzekļos ir ūdeņraža peroksīds sastāvā, un katalāzi izmanto, lai sadalītu šo komponentu pirms lēcu atkārtotas izmantošanas.

Aktivitāte

Katalāzes fermenta aktivitāte ir atkarīga no organisma vecuma. Jaunos audos fermenta aktivitāte ir daudz augstāka nekā vecajās audos. Gados vecākiem gan cilvēkiem, gan dzīvniekiem katalāzes aktivitāte pakāpeniski samazinās orgānu un audu novecošanas dēļ.

Saskaņā ar neseno pētījumu, katalāzes aktivitātes samazināšanās ir viens no iespējamiem matu izkrišanas cēloņiem. Ūdeņraža peroksīds pastāvīgi tiek veidots cilvēka ķermenī, bet tas nekaitē - katalāze to ātri sadala. Bet, ja šī fermenta līmenis ir samazināts, ir skaidrs, ka ne visu ūdeņraža peroksīdu katalizē ferments. Tādējādi tas maina mati no iekšpuses, izšķīdina dabiskās krāsvielas. Šo neparedzēto atklājumu pašlaik izmēģina pētnieki, un, iespējams, viņiem būs nozīme tādu zāļu izstrādē, kas aptur matus.