VeidošanaZinātne

Veidu proteīniem, funkcijām un struktūru

Saskaņā ar teoriju Oparin-HALDANE dzīvību uz mūsu planētas ir dzimis no coacervate pilienu. Tas arī bija olbaltumvielas molekulas. Tas ir, tā var secināt, ka šīs ķīmiskās vielas - pamatojoties uz visu dzīvi, kas pastāv šodien. Bet ko dara pārstāv proteīnu struktūras? Kāda loma viņi spēlē organismā un dzīvību? Kāda veida proteīniem pastāvēt? Mēģināt saprast.

Olbaltumvielas: vispārējā koncepcija

No viedokļa ķīmisko struktūru, molekula no attiecīgās vielas ir secība no aminoskābēm, kas savstarpēji savienotas ar peptīdu saitēm.

Katru aminoskābi ir divas funkcionālas grupas:

  • karboksilgrupa-COOH;
  • aminogrupu -NH2.

To starp tām un veidojas savienojumu dažādu molekulu. Līdz ar to, ka peptīds saite ir forma -CO-NH. olbaltumvielas molekulas var saturēt simtiem vai tūkstošiem šādu grupu, tas būs atkarīgs no konkrēto vielu. Veidu proteīniem ir ļoti dažāds. Starp tiem ir tie, kas satur neaizstājamās aminoskābes, uz ķermeņa, un tāpēc ir jābūt kopā ar pārtiku. Ir dažas sugas, kas ir svarīgas funkcijas šūnu membrānu un tās citoplazmā. Katalizatoru arī ražot bioloģisko dabu - fermentus, kas ir arī olbaltumvielu molekulas. Tos plaši izmanto cilvēka dzīvē, un ne tikai iesaistīties bioķīmiskos procesos dzīvajām būtnēm.

No savienojumu jautājumu molekulmasa var būt no dažiem desmitiem miljoniem. Tā kā tādu monomēra vienību polipeptīda ķēdes bezgalīgi liels un ir atkarīgs no konkrētā vielai. Ar tīrā veidā olbaltumvielas, savā dzimtajā uzbūves, var redzēt, izskatot olu neapstrādātā veidā. Gaiši dzeltens caurspīdīgs bieza koloidālo masu, kas atrodas iekšpusē dzeltenumu - tas ir vēlamais viela. Tas pats ir teikts par beztauku biezpienu, šis produkts ir gandrīz tīrs proteīns savā dabiskajā formā.

Tomēr ne visi no priekšmeta savienojumiem ir tāda pati telpisko struktūru. Pavisam ir četras organizācijas molekulas. Veidi proteīnu struktūru nosaka tās īpašības un runāt par strukturālo sarežģītību. Mēs arī zinām, ka vairāk telpiski sarežģīts molekulas iziet stingru apstrādi cilvēkiem un dzīvniekiem.

Types proteīnu struktūru

Kopumā ir četri. Apsveriet, kas veido katru no tiem.

  1. Primārā. Tas ir standarta lineāra secība no aminoskābēm, kas saistītas ar peptīdu saitēm. Nav telpiskos deformē, bez spirāles. No ārzemju saites uz polipeptīda skaits var būt līdz vairākiem tūkstošiem. Veidu proteīniem ar līdzīgu struktūru - glitsilalanin, insulīna, histona, elastīna, un citi.
  2. Sekundārā. Tā sastāv no divām polipeptīda ķēdes, kas ir liekti spirālveidīgi un ir orientētas uz otru pagriezieniem veidojas. Tādējādi starp tām rasties ūdeņraža saites, turot tos kopā. Tādējādi veidojas vienu proteīnu molekulu. Formas šāda veida šādus proteīnus: lizocīmu, pepsīns un citi.
  3. Terciārā uzbūves. Ir blīvi iepakotas kompakti savākto spoles sekundāro struktūru. Šeit ir cita veida mijiedarbības, papildus ūdeņraža saites - tas ir van der Vālsa mijiedarbība un elektrostatisko pievilkšanas spēki, hidrofilas-hidrofobs kontakts. Piemēri konstrukcijas - albumīna, fibroin zīda proteīnu un citi.
  4. Kvartāra. Visvairāk sarežģīta struktūra, kas ir vairāk polipeptīdu ķēdes savīti spirālē, velmēto bumbu un kombinēt kopā globulā. Piemēri, piemēram, insulīns, feritīnu, hemoglobīns, kolagēna, ilustrē tieši šādu konformāciju olbaltumvielu.

Ja mēs uzskatām, visas detaļas par molekulāro struktūru no ķīmiskā viedokļa analīze aizņem ilgu laiku. Galu galā, faktiski, jo lielāks konfigurācija, jo grūtāk un mulsinoša tās struktūra, jo vairāk mijiedarbības veidi novērota molekulā.

Denaturēšana proteīna molekulām

Viens no svarīgākajiem ķīmiskajām īpašībām polipeptīdu ir to spēja sadalīt reibumā konkrētiem nosacījumiem vai ķīmisku vielu. Piemēram, plaši dažādu veidu proteīnu denaturācija. Kas ir šis process? Viņš ir iznīcināšana dzimtajā proteīna struktūrā. Tas ir, ja sākotnējā molekula bija terciārā struktūra pēc darbības īpašo aģentu tas tiks iznīcināti. Tomēr secība no aminoskābju atlikumiem molekulā paliek nebojāts. Denaturētu proteīni ātri zaudē savas fizikālās un ķīmiskās īpašības.

Ko aģenti var izraisīt procesā iznīcināšanu uzbūves? Ir vairāki.

  1. Temperatūras. Pēc apkures, pakāpeniska degradāciju kvartārā, terciāro, sekundāro struktūru molekulas. Vizuāli, ir iespējams novērot, piemēram, parasto cepšanas olu. Iegūtais "proteīns" - primārā struktūra pēc albumīna polipeptīda, kas ir bijis Jēlprodukm.
  2. Radiācijas.
  3. skābēm, sārmiem, sāļi, smagie metāli, šķīdinātāji (piemēram, spirtu, ēteru, benzols, un citi): Ar spēcīgu ķimikāliju darbība.

Šis process ir dažreiz sauc fusion molekulas. Veidi denaturācijas olbaltumvielu atkarīgs no aģenta, prasību, kurā tā notikusi. Tajā pašā laikā, dažos gadījumos ir pretējs process atlīdzību. Tas renaturation. Ne visi proteīni ir iespēja atjaunot atpakaļ uz savu struktūru, bet daudz no tā var darīt. Tātad, ķīmiķi no Austrālijas un ASV ir īstenojušas renaturation no vārītas vistas olas, izmantojot kādu no reaģentu un metodi, centrifugējot.

Šis process ir svarīgs dzīvajiem organismiem sintēzē polipeptīdu ķēdēm rRNS un ribosomu šūnās.

Hidrolīze proteīnu molekulas

Par ar denaturācijas raksturīgo no citas ķīmiskās īpašības proteīniem - hidrolīze. Tas ir arī iznīcināšana dzimtās uzbūves, bet ne uz primāro struktūru, un tas ir pilnībā atkarīgs no atsevišķām aminoskābēm. Svarīga daļa no gremošanas - hidrolīzes olbaltumvielu. Types hidrolīze pēc polipeptīdus.

  1. Chemical. Pamatojoties uz iedarbojoties ar skābēm vai sārmiem.
  2. Bioloģiskā vai fermentatīvā.

Taču būtība procesa paliek nemainīgs un tas nav atkarīgs no kāda veida proteīnu hidrolīzes notiek. Kā veidojas rezultāts aminoskābes, kas tiek transportēti ar visām šūnām, orgāniem un audiem. To tālāk transformācija ietver līdzdalību sintēzes jauniem polipeptīdu, ir tās, kas vajadzīgas īpašu organisms.

In rūpniecībā, olbaltumvielu molekulas hidrolīzes process tiek izmantots kā laiku, lai iegūtu vēlamo aminoskābes.

Funkcija olbaltumvielu organismā

Dažāda veida olbaltumvielas, ogļhidrāti, tauki ir būtiski komponenti normālā dzīvē jebkuras šūnas. Un tas nozīmē, ka visa organisma. Tāpēc, daudzos aspektos viņu loma ir skaidrojams ar augstu svarīguma un visuresamību ietvaros dzīvajām būtnēm. Ir vairākas galvenās funkcijas polipeptīdu molekulām.

  1. Katalītiskais. Tā tiek veikta enzīmus, kas ir proteīnu veidu struktūru. Par viņiem saka vēlāk.
  2. Struktūra. Veidu proteīniem un to funkcijas organismā galvenokārt ietekmē struktūru šūnu pati, tās formā. Turklāt polipeptīdu šo lomu, veido matus, nagus, čaulas moluskiem, putnu spalvām. Tie ir daži vārsti šūnā organismā. Skrimslis arī sastāv no šiem proteīniem veidiem. Piemēri: tubulīna, keratīns, aktīna un citi.
  3. Normatīvā. Šī funkcija izpaužas dalību polipeptīdu procesos, piemēram, transkripciju, tulkošana, šūnas ciklu, Līmēšana, mRNS un citu lasīšanai. Viņi visi spēlē svarīgu lomu regulatora.
  4. Signal. Šī funkcija tiek veikta ar proteīniem, kas atrodas uz šūnas membrānu. Tie pārraida dažādus signālus no vienas vienības uz citu, un tas noved pie post audu kopā. Piemēri: citokīni, insulīna, augšanas faktoriem, un citi.
  5. Transportēšana. Daži no proteīniem un to funkcijas, ka viņi veic veidi, ir vienkārši ļoti svarīgi. Tas notiek, piemēram, olbaltumvielu hemoglobīns. Tā veic skābekļa transportu no šūnas uz šūnu asinīs. tas ir nepieciešams, lai cilvēkiem.
  6. Nomaiņa vai rezerves. Šādi polipeptīds uzkrājas augu un dzīvnieku, kā avots olšūnu papildu spēku un enerģiju. Piemērs - globulīnu.
  7. Motor. Ļoti svarīgs elements, jo īpaši vienšūņus un baktērijas. Galu galā, viņi spēj pārvietoties tikai ar palīdzību flagellas rezultātā vai skropstas. Un šie organoīdi būtības ir nekas, piemēram, olbaltumvielām. Piemēri polipeptīdu ir šādi: myosin, aktīna, kinesin, un citi.

Ir skaidrs, ka funkcija olbaltumvielu cilvēka organismā un citām dzīvām būtnēm ir ļoti daudz un svarīgi. Tas vēlreiz, ka bez savienojumiem nevar uzskatīt apstiprina ar mums, dzīve uz mūsu planētas.

Aizsargājošā funkcija no proteīniem

Polipeptīdi var aizsargāt pret dažādiem ietekmēm: ķīmiskiem, fizikāliem un bioloģiskiem. Piemēram, ja organisms tiktu apdraudēti kā vīruss vai baktērija ar ārvalstu dabu, imūnglobulīni (antivielas) nāk uz tiem "cīņā", veicot aizsargājošu lomu.

Ja mēs runājam par fizisko ietekmi, ir liela lomu spēles, piemēram, fibrīna un fibrinogēns, kas ir iesaistīti asins recēšanu.

pārtikas olbaltumvielas

Veidi uztura olbaltumvielu ir šādi:

  • pilna - tie, kas satur visas neaizstājamās aminoskābes;
  • bojāts -, kurās ir daļējs aminoskābju sastāvs.

Tomēr cilvēka ķermeni, ir svarīgi, un tiem, un citi. It īpaši pirmā grupa. Ikvienam, īpaši laikā no intensīvas attīstības (bērnībā un pusaudža vecumā) un pubertātes periodu jāuztur pastāvīgu līmeni olbaltumvielu sevi. Galu galā, mēs esam jau ietvertas funkcijas, kas veic šos apbrīnojamo molekulas, un mēs zinām, ka gandrīz neviens process nav bioķīmisku reakciju mūsos nevar iztikt bez dalības polipeptīdu.

Tieši tāpēc jums ir nepieciešams katru dienu patērēt ikdienas prasību proteīnu, kas ir ietverta šādiem produktiem:

  • ola;
  • piens;
  • biezpiens;
  • gaļa un zivis;
  • pupas;
  • sojas pupas;
  • pupas;
  • zemesrieksti;
  • kvieši;
  • auzas;
  • lēcas un citi.

Ja jūs patērēt katru dienu 0,6 g polipeptīdu uz kg ķermeņa masas, tad cilvēks nekad nebūs trūkums šiem savienojumiem. Ja ilgu laiku organisms nesaņem nepieciešamās olbaltumvielas, slimība rodas, nosaukto aminoskābju bada. Tas noved pie smagas vielmaiņas traucējumiem, un kā rezultātā, daudzām citām slimībām.

Olbaltumvielas šūnā

Iekšpusē mazākā struktūrvienība visām dzīvajām būtnēm - šūnās - ir arī olbaltumvielas. Un viņi to dara gandrīz visu iepriekš minēto, varētu darboties. Galvenokārt šūnām, kas veido ANOTĀCIJA Šūnas skelets sastāv no mikrotubuļiem, microfilaments. Tas kalpo, lai saglabātu formu, kā arī transportam starp organellās iekšpusē. Attiecībā uz proteīna molekulām, abos kanālos vai sliežu ceļiem, pārvietotu dažādus jonus, savienojumus.

Svarīgā loma olbaltumvielu iestrādāta membrānu un atrodas uz tās virsmas. Šeit viņi ir, un receptoru un signalizācijas funkcijas veic, piedalās būvniecībā membrānu pati. Stand aizsargu, un līdz ar to spēlē aizsargājošu lomu. Kādas proteīnu šūnas var attiecināt uz šo grupu? Ir daudzi piemēri, mēs dodam maz.

  1. Aktīna un myosin.
  2. Elastīnu.
  3. Keratīna.
  4. Kolagēna.
  5. Tubulīna.
  6. Hemoglobīns.
  7. Insulīns.
  8. Transkobalamīnam.
  9. Transferīna.
  10. Albumīns.

Kopumā pastāv simtiem dažādu veidu proteīniem, kas pastāvīgi pārvietojas iekšā katrā šūnā.

Veidu proteīniem organismā

Tie, protams, milzīgs šķirnes. Ja mēs cenšamies kaut kā sadalīt visas esošās olbaltumvielas grupās, tas var apgriezties šādu klasifikāciju.

  1. Globulāri proteīni. Tie ir tie, ko pārstāv trešējo struktūru, t.i., blīvi pildīta globulu. Piemēri šādu struktūru ietver: imūnglobulīns, lielākā daļa no enzīmus, daudzi hormoni.
  2. Fibrillar proteīni. Pārstāvēt stingri pasūtītas pavedienus kuru pareizo telpisko simetriju. Šajā grupā olbaltumvielu ietver primāro un sekundāro struktūru. Piemēram, keratīnu, kolagēnu, tropomyosin, fibrinogēna.

Vispār, jūs varat veikt kā pamatu kopu īpašībām klasificēšanai esošo organismā olbaltumvielas. Viens nav vēl.

fermenti

Bioloģiskie katalizatori olbaltumvielu dabu, kas paātrina visus notiekošos bioķīmiskos procesus. Normāls apmaiņa vielu vienkārši nav iespējama bez šiem savienojumiem. Visi procesi sintēzes un sadalījumu, montāžas molekulu un to replikācijas, transkripcijas un tulkošanas, un citi tiek veiktas reibumā konkrēto enzīma forma. Piemēri šo molekulu ietver:

  • oksidoreduktāzes;
  • transferāzes;
  • catalase;
  • hidrolāzes;
  • isomerase;
  • liâzes un citi.

Šodien, fermenti tiek izmantoti ikdienas dzīvē. Piemēram, ražošanā veļas pulveriem bieži izmanto tā sauktos enzīmus - tas ir bioloģiskie katalizatori. Tie uzlabo mazgāšanas kvalitāti atbilstoši noteiktajiem temperatūras apstākļos. Tas ir viegli saistīt ar netīrumiem daļiņām un izņemt tos no virsmas audos.

Tomēr, ņemot vērā to raksturu olbaltumvielu fermentu nevar pieļaut pārāk karstu ūdeni vai tuvuma vai skābes narkotikām. Patiešām, šajā gadījumā notiks denaturēšana process.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 lv.atomiyme.com. Theme powered by WordPress.